Repository logo
Communities & Collections
All of DSpace
  • English
  • العربية
  • বাংলা
  • Català
  • Čeština
  • Deutsch
  • Ελληνικά
  • Español
  • Suomi
  • Français
  • Gàidhlig
  • हिंदी
  • Magyar
  • Italiano
  • Қазақ
  • Latviešu
  • Nederlands
  • Polski
  • Português
  • Português do Brasil
  • Srpski (lat)
  • Српски
  • Svenska
  • Türkçe
  • Yкраї́нська
  • Tiếng Việt
Log In
New user? Click here to register. Have you forgotten your password?
  1. Home
  2. Browse by Author

Browsing by Author "BESSEI, Ouassila"

Filter results by typing the first few letters
Now showing 1 - 1 of 1
  • Results Per Page
  • Sort Options
  • No Thumbnail Available
    Item
    Contribution à la caractérisation d'une α-amylase produite par une souche levurienne isolée à partir d'un milieu extrême
    (2017) BESSEI, Ouassila; REMHA, Ilham
    Cette étude vise à produire et caractériser une enzyme amylolytique (α-amylase) secrétée par des levures isolées à partir du sol saharien algérien (Sidi Mastour El-Oued). Cinq souches levuriennes ont été isolées à partir d'échantillon de sol saharien d'El-Oued. Ces dernières, sont sélectionnées sur un milieu PDA à 4 % d'amidon. Les résultats ont montré que 3 souches seulement ont donné des zones d'hydrolyse. L'étude des caractéristiques morphologiques, physiologiques et biochimiques révèle que ces trois souches appartiennent à l'espèce: Candida glabrata (S2), Rhodotorula mucilaginosa (S3) et Candida lusitaniea (S5). Par sa richesse en sucre totaux (25.17 %), le sirop de datte est considéré comme milieu favorable à la survie des levures amylolytiques. L'étude cinétique de la production de l'α- amylase est réalisée en batch dans des flacons en verre de 200 ml contenant 50 ml de milieu de base (température de 30 °C et pH 5). Dans ces conditions, on a obtenu une biomasse de 33.75 g/L et une activité amylasique de 2300 μg/ml/j après 4 jours de fermentation de C. glabrata. Par ailleurs, les profils cinétiques de croissance et de production enzymatique ont montré que la synthèse amylasique est de type associée à la croissance de la levure. L'étude comparative des 3 isolats pour la production des α-amylases a sélectionné C. glabrata, pour leur activité amylolytique élevée par rapport aux autres. La purification partielle de l'α-amylase de C. glabrata par le sulfate d'ammonium (60 %), a donné une activité spécifique d'enzyme de 78.88 U/mg avec une dégrée de purification de 2.73 fois. L'α-amylase partiellement purifié, a un pH optimum de 6 et une température optimale de 55 °C. L'étude cinétique de l'α-amylase de C. glabrata partiellement purifiée a donné une Vmax de (1016.26 μg/ml) et un Km de (0,27 mg/ml).

DSpace software copyright © 2002-2025 LYRASIS

  • Privacy policy
  • End User Agreement
  • Send Feedback